Polímero de lípidos
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Actas Volumen 4332, Smart Structures and Materials 2001: Industrial and Commercial Applications of Smart Structures Technologies; (2001) https://doi.org/10.1117/12.429685Event: SPIE’s 8th Annual International Symposium on Smart Structures and Materials, 2001, Newport Beach, CA, United States
“Elastin-mimetic protein polymers: biologically derived smart materials”, Proc. SPIE 4332, Smart Structures and Materials 2001: Industrial and Commercial Applications of Smart Structures Technologies, (14 de junio de 2001); https://doi.org/10.1117/12.429685
Usos del polímero proteico
Los avances en el desarrollo de biomateriales han proporcionado alternativas prometedoras a las modalidades convencionales de diagnóstico y terapia. En concreto, el uso de polímeros biocompatibles en la terapia localizada (1), la terapia basada en la activación (2) y la administración selectiva de fármacos (3) abren nuevas vías para lograr sistemas terapéuticos eficaces. Las distintas propiedades fisicoquímicas de los nanomateriales permiten mejorar el tiempo de retención en la sangre, la fácil funcionalización de la superficie permite una utilidad personalizada en diferentes enfermedades, y el efecto de permeabilidad y retención mejoradas (EPR) provoca la localización de las nanopartículas en el cáncer (4, 5). Los nanomateriales encapsulados dentro de una cubierta polimérica específica han demostrado una excelente eficacia en la administración de cargas útiles específicas y una mayor retención en sangre (6). La mayor capacidad de retención en sangre puede estar asociada al aumento del peso molecular del conjugado proteína-polímero, lo que conduce a una disminución del aclaramiento renal. Algunos polímeros exhiben una transición característica a nivel molecular y físico a desencadenantes como el pH, la temperatura y la concentración de iones (6, 7). Las nanopartículas compuestas por polímeros como el quitosano y el polietilenglicol (PEG) ofrecen una mayor estabilidad que las nanopartículas metálicas y presentan una excelente biocompatibilidad (8, 9).
Monómero de proteína
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J Biol Eng 13, 54 (2019). https://doi.org/10.1186/s13036-019-0183-2Download citationShare this articleAnyone you share the following link with will be able to read this content:Get shareable linkSorry, a shareable link is not currently available for this article.Copy to clipboard
Monómero y polímero de proteínas
Las proteínas pueden definirse como compuestos de alta masa molar formados en gran parte o en su totalidad por cadenas de aminoácidos. Sus masas oscilan entre varios miles y varios millones de daltons (Da). Además de los átomos de carbono, hidrógeno y oxígeno, todas las proteínas contienen átomos de nitrógeno y azufre, y muchas contienen también átomos de fósforo y trazas de otros elementos. Las proteínas desempeñan diversas funciones en los organismos vivos y a menudo se clasifican según estas funciones biológicas. El tejido muscular es en gran parte proteico, al igual que la piel y el pelo. Las proteínas están presentes en la sangre, en el cerebro e incluso en el esmalte dental. Cada tipo de célula de nuestro cuerpo fabrica sus propias proteínas especializadas, así como proteínas comunes a todas o a la mayoría de las células. Comenzamos nuestro estudio de las proteínas con un análisis de las propiedades y reacciones de los aminoácidos, seguido de una discusión sobre cómo los aminoácidos se unen covalentemente para formar péptidos y proteínas. Terminamos el capítulo con un análisis de las enzimas, las proteínas que actúan como catalizadores en el organismo.
Las proteínas de todas las especies vivas, desde las bacterias hasta los seres humanos, se construyen a partir del mismo conjunto de 20 aminoácidos, llamados así porque cada uno contiene un grupo amino unido a un ácido carboxílico. Los aminoácidos de las proteínas son α-aminoácidos, lo que significa que el grupo amino está unido al α-carbono del ácido carboxílico. Los seres humanos sólo pueden sintetizar aproximadamente la mitad de los aminoácidos necesarios; el resto deben obtenerse de la dieta y se conocen como aminoácidos esenciales. Sin embargo, se han encontrado dos aminoácidos adicionales en cantidades limitadas en las proteínas: la selenocisteína se descubrió en 1986, mientras que la pirrolisina se descubrió en 2002.