Polimerasa termoestable
inhibidor sensible a la ADN polimerasa, siendo el inhibidor capaz de inhibir la ADN polimerasa a una temperatura T que es inferior a 85°C, de manera que se inhibe la actividad enzimática de la ADN polimerasa, y siendo el inhibidor inactivado irreversiblemente a una temperatura T que es superior a T y que también es superior a 40°C, de manera que la ADN polimerasa recupera su actividad enzimática.
de nucleósidos trifosfatos para formar una hebra de ácido nucleico complementaria a una hebra molde de ácido nucleico, que tiene un peso molecular de 86.000 a 90.000 según su migración en SDS-PAGE, cuando las proteínas marcadoras son la fosforilasa B (92.500), la albúmina de suero bovino (66.200), la ovoalbúmina (45, 000), anhidrasa carbónica (31.000), inhibidor de tripsina de soja (21.500) y lisozima (14.400), dicho método comprende cultivar una cepa de Thermus aquaticus o una célula huésped recombinante que albergue una secuencia de ADN que codifique dicha ADN polimerasa en condiciones adecuadas y aislar dicha ADN polimerasa del cultivo.
Ejemplos de proteínas termoestables
Los materiales termoestables pueden utilizarse industrialmente como retardantes del fuego. Un plástico termoestable, un término poco común y poco convencional, es más probable que se refiera a un plástico termoestable que no se puede volver a moldear cuando se calienta, que a un termoplástico que se puede volver a fundir y refundir.
La mayoría de las formas de vida de la Tierra viven a temperaturas inferiores a 50 °C, normalmente entre 15 y 50 °C. Dentro de estos organismos hay macromoléculas (proteínas y ácidos nucleicos) que forman las estructuras tridimensionales esenciales para su actividad enzimática[2] Por encima de la temperatura nativa del organismo, la energía térmica puede provocar el desdoblamiento y la desnaturalización, ya que el calor puede romper los enlaces intramoleculares de la estructura terciaria y cuaternaria. Este desdoblamiento dará lugar a la pérdida de la actividad enzimática, lo que es comprensiblemente perjudicial para la continuación de las funciones vitales. Un ejemplo de ello es la desnaturalización de las proteínas de la albúmina, que pasan de ser un líquido claro y casi incoloro a un gel blanco opaco e insoluble.
Las proteínas capaces de soportar temperaturas tan altas, en comparación con las que no pueden hacerlo, suelen proceder de microorganismos hipertermófilos. Estos organismos pueden soportar temperaturas superiores a los 50 °C, ya que suelen vivir en entornos de 85 °C o más[3]. Existen ciertas formas de vida termófilas que pueden soportar temperaturas superiores a éstas, y tienen las correspondientes adaptaciones para preservar la función de las proteínas a estas temperaturas[4], que pueden incluir la alteración de las propiedades de la célula para estabilizar todas las proteínas[5] y cambios específicos en proteínas individuales. La comparación de las proteínas homólogas presentes en estos termófilos y en otros organismos revela algunas diferencias en la estructura de las proteínas. Una diferencia notable es la presencia de enlaces de hidrógeno adicionales en las proteínas de los termófilos, lo que significa que la estructura de la proteína es más resistente al desdoblamiento. Del mismo modo, las proteínas termoestables son ricas en puentes salinos o/y puentes disulfuro adicionales que estabilizan la estructura[6][7] Otros factores de la termoestabilidad de las proteínas son la compacidad de la estructura proteica,[8] la oligomerización,[9] y la interacción de fuerza entre subunidades.
Taq polimerasa termoestable
Los materiales termoestables pueden utilizarse industrialmente como retardantes del fuego. Un plástico termoestable, un término poco común y poco convencional, es más probable que se refiera a un plástico termoestable que no se puede volver a moldear cuando se calienta, que a un termoplástico que se puede volver a fundir y refundir.
La mayoría de las formas de vida de la Tierra viven a temperaturas inferiores a 50 °C, normalmente entre 15 y 50 °C. Dentro de estos organismos hay macromoléculas (proteínas y ácidos nucleicos) que forman las estructuras tridimensionales esenciales para su actividad enzimática[2] Por encima de la temperatura nativa del organismo, la energía térmica puede provocar el desdoblamiento y la desnaturalización, ya que el calor puede interrumpir los enlaces intramoleculares en la estructura terciaria y cuaternaria. Este desdoblamiento dará lugar a la pérdida de la actividad enzimática, lo que es comprensiblemente perjudicial para la continuación de las funciones vitales. Un ejemplo de ello es la desnaturalización de las proteínas de la albúmina, que pasan de ser un líquido claro y casi incoloro a un gel blanco opaco e insoluble.
Las proteínas capaces de soportar temperaturas tan altas, en comparación con las que no pueden hacerlo, suelen proceder de microorganismos hipertermófilos. Estos organismos pueden soportar temperaturas superiores a los 50 °C, ya que suelen vivir en entornos de 85 °C o más[3]. Existen ciertas formas de vida termófilas que pueden soportar temperaturas superiores a éstas, y tienen las correspondientes adaptaciones para preservar la función de las proteínas a estas temperaturas[4], que pueden incluir la alteración de las propiedades de la célula para estabilizar todas las proteínas[5] y cambios específicos en proteínas individuales. La comparación de las proteínas homólogas presentes en estos termófilos y en otros organismos revela algunas diferencias en la estructura de las proteínas. Una diferencia notable es la presencia de enlaces de hidrógeno adicionales en las proteínas de los termófilos, lo que significa que la estructura de la proteína es más resistente al desdoblamiento. Del mismo modo, las proteínas termoestables son ricas en puentes salinos o/y puentes disulfuro adicionales que estabilizan la estructura[6][7] Otros factores de la termoestabilidad de las proteínas son la compacidad de la estructura proteica,[8] la oligomerización,[9] y la interacción de fuerza entre subunidades.
Thermolabile
La actividad principal de una empresa de polímeros es el diseño y la síntesis de polímeros innovadores y funcionales actualmente no disponibles en el mercado, para validar pruebas de concepto en diversos campos de aplicación. Nuestra actividad principal está relacionada con la síntesis personalizada de polímeros.
Podemos conseguir y aplicar diversos métodos de polimerización, como la polimerización por radicales libres, la polimerización por radicales controlados (RAFT/MADIX, ATRP, ARGET-ATRP, NMP), la telomerización por radicales, la polimerización por crecimiento escalonado (policondensación, poliadición), la polimerización por apertura de anillo, la fotopolimerización, la postfuncionalización de polímeros o la polimerización por dispersión o emulsión. La variedad de técnicas facilita el ajuste de la estructura del polímero de la siguiente manera:
Gracias a estas técnicas de polimerización, podemos diseñar una amplia gama de polímeros, como el poli(met)acrilato, la poli(met)acrilamida, los derivados del poliestireno, los poliésteres, la poliamida, la poliimida, el policarbonato, el poliuretano, el polihidroxiuretano y la poliurea.