Estructura terciaria de la proteína
Figura 4.1 Estructura atómica de la subunidad grande de un ribosoma de Haloarcula marismortui. Los ribosomas son grandes compuestos de ácido nucleico (ARN) y proteínas. En esta figura, las proteínas están coloreadas en azul y el ARN en ocre. (Crédito: por Yikrazuul. Los datos fueron tomados del PDB 3CC2, renderizados con PyMOL).
Comenzaremos ahora nuestro recorrido por los cuatro tipos principales de macromoléculas que se encuentran en los organismos vivos. El primer tipo de molécula, las proteínas, son máquinas moleculares que realizan el trabajo de las células. Tienen una enorme variedad de estructuras y funciones. Pero antes de profundizar en la relación entre la estructura y la función de las proteínas, debemos hablar de las macromoléculas.
Las macromoléculas biológicas son grandes moléculas, necesarias para la vida, que se construyen a partir de moléculas orgánicas más pequeñas. Hay cuatro clases principales de macromoléculas biológicas: carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. Cada una de ellas es un importante componente de la célula y desempeña una amplia gama de funciones. Combinadas, estas moléculas constituyen la mayor parte de la masa seca de una célula (recordemos que el agua constituye la mayor parte de su masa completa). Las macromoléculas biológicas son orgánicas, es decir, contienen carbono. Además, pueden contener hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y otros elementos menores.
Vínculos proteicos
En química orgánica, un enlace peptídico es un enlace químico covalente de tipo amida que une dos alfa-aminoácidos consecutivos desde el C1 (carbono número uno) de un alfa-aminoácido y el N2 (nitrógeno número dos) de otro, a lo largo de una cadena peptídica o proteica[1].
Cuando dos aminoácidos forman un dipéptido a través de un enlace peptídico,[1] se trata de un tipo de reacción de condensación[2]. En este tipo de condensación, dos aminoácidos se acercan el uno al otro, con la fracción de ácido carboxílico de cadena no lateral (C1) de uno acercándose a la fracción de amino de cadena no lateral (N2) del otro. Uno pierde un hidrógeno y un oxígeno de su grupo carboxilo (COOH) y el otro pierde un hidrógeno de su grupo amino (NH2). Esta reacción produce una molécula de agua (H2O) y dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico (-CO-NH-). Los dos aminoácidos unidos se denominan dipéptidos.
El enlace amida se sintetiza cuando el grupo carboxilo de una molécula de aminoácido reacciona con el grupo amino de la otra molécula de aminoácido, provocando la liberación de una molécula de agua (H2O), por lo que el proceso es una reacción de síntesis de deshidratación.
Estructuras proteicas
Las proteínas son polímeros biológicos construidos a partir de aminoácidos unidos para formar péptidos. Estas subunidades peptídicas pueden unirse a otros péptidos para formar estructuras más complejas. Varios tipos de enlaces químicos mantienen unidas las proteínas y las unen a otras moléculas. Analicemos los enlaces químicos responsables de la estructura de las proteínas.
La estructura primaria de una proteína consiste en aminoácidos encadenados entre sí. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos. Un enlace peptídico es un tipo de enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido. Los propios aminoácidos están formados por átomos unidos por enlaces covalentes.
La estructura secundaria describe el plegado o enrollamiento tridimensional de una cadena de aminoácidos (por ejemplo, la hoja plegada beta, la hélice alfa). Esta forma tridimensional se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno. Un enlace de hidrógeno es una interacción dipolo-dipolo entre un átomo de hidrógeno y un átomo electronegativo, como el nitrógeno o el oxígeno. Una sola cadena polipeptídica puede contener múltiples regiones de hélices alfa y hojas plegadas beta.
4 niveles de estructura de las proteínas
Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas. Todos los aminoácidos contienen un grupo amino o NH2 y un grupo carboxilo (ácido) o COOH. Hay 20 aminoácidos diferentes que se encuentran habitualmente en las proteínas y a menudo 300 o más aminoácidos por molécula de proteína. Cada aminoácido se diferencia por su grupo “R”. El grupo “R” de un aminoácido es el resto de la molécula, es decir, la parte que no es el grupo amino, el grupo ácido y el carbono central. Cada aminoácido diferente tiene un grupo “R” único y las propiedades químicas únicas de un aminoácido dependen de las de su grupo “R” (Figura \(\PageIndex{1})).
Para formar polipéptidos y proteínas, los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, en los que el amino o NH2 de un aminoácido se une al grupo carboxilo (ácido) o COOH de otro aminoácido, como se muestra en la (Figura \ {IndiceDePágina{2}) y la Figura \ {IndiceDePágina{3}).
Un péptido son dos o más aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y un polipéptido es una cadena de muchos aminoácidos. Una proteína contiene uno o más polipéptidos. Por tanto, las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos.